Структура сердечной мышцы теория скользящих нитей

Структура сердечной мышцы теория скользящих нитей

17.4.6. Теория скользящих нитей

В 1954 г. две группы исследователей-X. Хаксли с Дж. Хэнсон и А. Хаксли с Р. Нидергерке, сформулировали теорию, объясняющую мышечное сокращение скольжением нитей. Независимо друг от друга они обнаружили, что длина * диска А оставалась постоянной в расслабленном и укороченном саркомере. Это позволило предположить, что есть два набора нитей — актиновые и миозиновые, причем одни входят в промежутки между другими, и при изменении длины саркомера эти нити каким-то образом скользят друг по другу. Как показали наблюдения, во время сокращения актиновые нити сдвигаются по направлению к середине саркомера (рис. 17.23). Возникла гипотеза, что головки миозиновых нитей служат как бы \»крючками\» и, прикрепляясь к F-актину, образуют поперечные мостики, а затем их конфигурация изменяется таким образом, что молекулы актина втягиваются внутрь диска А. По окончании этого процесса миозиновые головки отделяются от актина и \»прицепляются\» к другим, более отдаленным участкам актиновой нити. Саркомер способен укорачиваться на 30% своей длины. Цикл присоединения и отделения поперечных мостиков может повторяться многократно с различной частотой в зависимости от скорости укорочения. Необходимую для этого энергию доставляет расщепление АТФ; для осуществления полного цикла одного мостика требуется одна молекула АТФ.
* (По направлению оси миофибриллы.- Прим. ред.)

Рис. 17.23. Схема сокращения саркомера. Актиновые нити скользят вдоль нитей миозина
Сейчас эта гипотеза принята почти всеми. Однако действительный процесс, приводящий при этом к созданию механической силы (электромеханическое сопряжение), еще мало изучен, и для физиологов, занимающихся мышцами, он остается главной проблемой, ждущей своего решения. Однако в этой области достигнуты значительные успехи, и в следующем разделе мы изложим современные представления о механизме сокращения саркомера.
17.3. Как изменяется длина дисков А, Н и I при сокращении саркомера?
17.4. Как можно объяснить изменения дисков А, Н и I, исходя из того, что происходит с нитями актина и миозина?

http://biologylib.ru/books/item/f00/s00/z0000012/st023.shtml

Физиология мышц

В предыдущих темах мы с вами пытались разобраться в терминах и определили, что такое тренировка с точки зрения физиологии и с точки зрения педагогического процесса. Но вот практический вопрос.
После некоторого периода кроссовой подготовки вы переходите на стадион, проводите одну скоростную тренировку и на следующий день испытываете сильную боль в мышцах. Казалось бы длительный кроссовый бег должен был подготовить мышцы. Что по сравнению с ним короткие отрезки, когда даже и устать не успеваешь?

Но мышцы болят, и для того чтобы узнать, что с ними происходит, нужно разобраться, как они работают: начинают ускорение и торможение, придавая движение нашему телу. В этом нам поможет \»Физиология мышц\» Й. Рюэгг.
Взаимодействие человека с внешней средой не может осуществляться без сокращений его мышц. Масса мышц намного больше, чем других органов; они составляют 40-50% массы тела. Мышцы — это «машины», преобразующие химическую энергию непосредственно в механическую (работу) и в теплоту. Деятельность их, в частности механизм укорочения и генерирования силы, сейчас можно достаточно детально объяснить на молекулярном уровне с использованием физических и химических законов.
1. Молекулярный механизм сокращения
Один грамм ткани скелетной мышцы содержит примерно 100 мг «сократительных белков» — актина (молекулярная масса 42000) и миозина (молекулярная масса 500000). Механизм их взаимодействия во время элементарного акта мышечного сокращения объясняет теория скользящих нитей, разработанная Хаксли и Хансон.
Теория скользящих нитей
Сократительные белки актин и миозин образуют в миофибриллах тонкие и толстые миофиламенты. Они располагаются параллельно друг другу внутри мышечной клетки, как показано на рис. 8 — схеме крошечного участка мышечного волокна человека. На ней изображены также одна из митохондрий (саркосом), лежащая между миофибриллами, и часть системы поперечных и продольных трубочек.
Миофибриллы представляют собой сократимые пучки «нитей» (филаментов) диаметром около I мкм. Перегородки, называемые Z-пластинками, разделяют их на несколько компартментов — саркомеров — длиной примерно по 2,5 мкм.
Структура саркомеров схематически показана на рис. 8. С помощью светового микроскопа в них можно видеть регулярно чередующиеся поперечные светлые и темные полосы. Согласно теории Хаксли и Хансон, такая поперечная полосатость миофибрилл обусловлена особым взаиморасположением актиновых и миозиновых филаментов. Середину каждого саркомера занимают несколько тысяч «толстых» нитей миозина диаметром примерно по 10 нм. На обоих концах саркомера находятся около 2000 «тонких» (толщиной по 5 нм) нитей актина, прикрепленных к Z-пластинкам наподобие щетинок в щетке. Пучок лежащих в определенном порядке миозиновых нитей длиной 1,6 мкм в середине саркомера выглядит в световом микроскопе темной полосой шириной 1,6 мкм; из-за свойства двойного лучепреломления в поляризованном свете (т. е. анизотропии) она называется А-диском. По обе стороны от А-диска находятся изотропные участки, содержащие только тонкие нити и поэтому выглядящие светлыми; эти так называемые I-диски тянутся до Z-пластинок. Именно в результате такого периодического чередования светлых и темных полос в бесчисленных саркомерах миофибриллы сердечной и скелетной мускулатуры выглядят поперечнополосатыми.

Рис. 8. Схема участка волокна скелетной мышцы человека (по Garamvolgyi)
В покоящейся мышце концы толстых и тонких филаментов обычно лишь слабо перекрываются на границе между А- и I-дисками. Эта зона перекрывания в А-диске выглядит в световом микроскопе гораздо темнее центральной Н-зоны, в которой нет актиновых нитей. На электронных микрофотографиях Н-зоны видна очень тонкая темная М-линия в середине саркомера — сеть опорных белков, по-видимому, удерживающих толстые нити в составе единого пучка.
Укорочение саркомеров. Мышца сокращается в результате укорочения множества последовательно соединенных саркомеров в миофибриллах. Сравнивая структуры саркомера в двух различных функциональных состояниях (рис. 9), можно видеть изменения поперечной исчерченности и взаиморасположения нитей во время сокращения: тонкие актиновые филаменты скользят вдоль толстых миозиновых, двигаясь между ними к середине их пучка и саркомера.
Рис. 9 иллюстрирует основное положение теории скользящих нитей — во время сокращения мышцы сами актиновые и миозиновые нити не укорачиваются. Это объясняет данные световой микроскопии: ширина А-диска (1,6 мкм) всегда остается постоянной, тогда как I-диски и Н-зоны при сокращении сужаются.
Длина нитей не меняется и при растяжении мышцы. Тонкие филаменты попросту вытягиваются из промежутков между толстыми нитями, так что степень перекрывания их пучков уменьшается.
Каким же образом осуществляется «разнонаправленное скольжение» актиновых нитей в двух половинах саркомера?

Рис. 9. А. Поперечнополосатая структура миофибрилл: слева — расслабление, справа — сокращение. Б. Организация миозиновых и актиновых нитей в расслабленном и сократившемся саркомере. Обратите внимание на аддитивный характер укорочения последовательно соединенных саркомеров.
Работа поперечных мостиков. Миозиновые нити несут поперечные, отходящие биполярно, как показано на рис. 10, А, выступы длиной около 20 нм с головками примерно из 150 молекул миозина. Во время сокращения каждая головка (поперечный мостик) может связывать миозиновую нить с соседними актиновыми (рис. 10, А). Движение головок создает объединенное усилие, как бы «гребок», продвигающий актиновые нити к середине саркомера. Сама биполярная организация молекул миозина обеспечивает противоположную направленность (стрелки на рис. 10) скольжения актиновых нитей в левой и правой половинах саркомера.
В результате однократного движения поперечных мостиков вдоль актиновой нити саркомер укорачивается только на 2 х 10 нм, т.е. примерно на 1% своей длины. Однако при изотоническом сокращении мышцы лягушки саркомеры за десятую долю секунды укорачиваются на 0,4 мкм, т. е. на 20% длины. Для этого поперечные мостики должны совершить свои гребковые движения за указанный промежуток времени не один, а 20 раз. Только за счет ритмичных отделений и повторных прикреплений миозиновых головок актиновая нить может подтягиваться к середине саркомера, подобно тому как группа людей тянет длинную веревку, перебирая ее руками. Благодаря суммации минимальных укорочений миофибрилл в последовательно расположенных саркомерах мышца лягушки длиной 2 см при изотоническом сокращении за 0,1 с поднимет маленький груз на высоту 0,4 см. Следовательно, когда принцип «вытягивания веревки» реализуется во множестве последовательных саркомеров, повторяющиеся молекулярные движения поперечных мостиков приводят к макроскопическому движению. При расслаблении мышцы миозиновые головки отделяются от актиновых нитей. Поскольку актиновые и миозиновые нити могут легко скользить друг относительно друга, сопротивление расслабленных мышц растяжению очень низкое. Их можно снова растянуть до исходной длины, приложив совсем небольшое усилие. Следовательно, удлинение мышцы во время расслабления носит пассивный характер. Только что описанные движения поперечных мостиков недавно были продемонстрированы на молекулярном уровне методом дифракции рентгеновских лучей (их малоугловое рассеивание сократившейся мышцей с временным разрешением порядка нескольких миллисекунд).

Рис. 10. Функция поперечных мостиков. А. Модель механизма сокращения: миозиновая нить с поперечными мостиками, прикрепленными к соседним актиновым нитям; вверху — до, внизу — после «гребка» мостиков (на самом деле они функционируют асинхронно). Б. Модель механизма генерирования силы поперечными мостиками; слева — до, справа — после «гребка». Поперечные мостики химически соответствуют субфрагменту миозина-«тяжелому меромиозину», который состоит из субфрагментов I (головка) и II (швйка)

Генерирование мышечной силы. Благодаря упругости поперечных мостиков саркомер может развивать силу даже без скольжения нитей относительно друг друга, т. е. в строго изометрических экспериментальных условиях. Рис. 10, Б иллюстрирует такой процесс генерирования изометрической силы. Сначала головка миозиновой молекулы (поперечный мостик) прикрепляется к актиновой нити под прямым углом. Затем она наклоняется под углом примерно 45°, возможно, благодаря притяжению между соседними точками прикрепления на ней и на актиновой нити. При этом головка действует как миниатюрный рычаг, приводя внутреннюю упругую структуру поперечного мостика (видимо, «шейки» между головкой и миозиновой нитью) в напряженное состояние. Возникающее в результате упругое растяжение достигает лишь около 10 нм. Упругое натяжение, создаваемое индивидуальным поперечным мостиком, так слабо, что для развития мышечной силы, равной 1 мН, нужно объединить усилия по крайней мере миллиарда таких соединенных параллельно мостиков. Они будут тянуть соседние актиновые нити, как команда игроков тянет канат.
Даже при изометрическом сокращении поперечные мостики не находятся в непрерывно напряженном состоянии (это наблюдается только при трупном окоченении). На самом деле каждая миозиновая головка уже через сотые или десятые доли секунды отделяется от актиновой нити; однако через такое же короткое время следует новое прикрепление к ней. Несмотря на ритмичное чередование прикреплений и отделений с частотой порядка 5-50 Гц, сила, развиваемая мышцей в физиологических условиях, остается неизменной (исключение-летательные мышцы насекомых), так как статистически в каждый момент времени в прикрепленном, обусловливающем напряжение, состоянии находится одно и то же количество мостиков.
Изометрическое теплообразование. Мышца, поддерживающая определенное сократительное напряжение в изометрических условиях, отличается от сокращающейся изотонически тем, что не выполняет внешней работы (произведение силы на расстояние равно нулю). Однако в каждом цикле прикрепления-отделения поперечных мостиков совершается внутренняя работа по растяжению их упругих структур, которая преобразуется в тепло в момент отсоединения миозиновых головок. Теплота изометрического сокращения («изометрическая работа») за единицу времени возрастает с увеличением количества функционирующих поперечных мостиков и частоты «гребков», требующих расхода АТФ.
Теперь можно представить, о каких микроповреждениях пишет профессор Виктор Николаевич Селуянов во второй части статьи \»Сердце — не машина. \» В следствии этих микротравм происходит набухание клетки (мышечного волокна — МВ), о чем и сигнализируют нервные окончания, которые находятся на мембране клетки, вызывая болезненные ощущения.
Таким обрязом, изучая строение МВ, его работу и энергообеспечение, можно узнать, что необходимо спортсмену кроме тренировок. Это конечно же соблюдение режима сна и питания, активная повседневная деятельность, положительный настрой и многое другое.

http://www.tula-tf.ru/articles/fiziologiya_myshc.html

Механизм мышечного сокращения – теория скользящих нитей;

Основные структуры мышечного волокна
Мышечное волокно покрыто сарколеммой, имеющей 3-х слойное строение и избирательную проницаемость (в состоянии покоя волокно имеет отрицательный МПП). Внутреннее содержимое саркоплазма – содержит многочисленные ядра, рибосомы (структуры, в которых протекает биосинтез сократительных белков и белков — ферментов), митохондрии (органеллы, в которых происходит клеточное дыхание и синтезируется АТФ), гранулы гликогена и липидов (энергосубстраты), растворимые белки (миоглобин – депо кислорода), саркоплазматический ретикулум (сеть): систему сложно связанных между собой элементов (трубочек, цилиндров), расположенных продольно и поперечно относительно миофибрилл.
Сократительные структуры мышечного волокна называются миофибриллы. Миофибрилла представляет пучок толстых и тонких нитей, состоящих из расположенных параллельно сократительных беков (миозина и актина соответственно). В составе тонких нитей расположены кроме актина белки тропонин и тропомиозин, регулирующие сокращение мышечного волокна. Единица сократительной структуры – саркомер. Поперечная полосатость миофибрилл обусловлена особым взаиморасположением сократительных белков: середину каждого саркомера занимают несколько тысяч «толстых» нитей миозина, на обоих концах саркомера находятся «тонкие» нити актина, прикрепленные к Z-пластинкам подобно щетинкам в щетке. Пучок нитей миозина выглядит в световом микроскопе темной полосой (анизотропный диск – А-диск). Участки с тонкими нитями актина выглядят светлыми (изотропный диск – I-диск). Периодическое чередование темных и светлых полос в бесчисленных саркомерах миофибриллы придает поперечную полосатость мышце сердца и скелетной мускулатуре. В покоящейся мышце толстые и тонкие нити слегка перекрываются на границе между дисками.
При сокращении мышечного волокна происходит укорочение множества последовательно соединенных саркомеров, величина А-дисков не изменяется, а величина I-дисков уменьшается тем больше, чем сильнее сократилась мышечная клетка. Основное положение теории скользящих нитей: во время сокращения мышцы актиновые и миозиновые нити не укорачиваются, происходит скольжение тонких актиновых нитей вдоль толстых миозиновых к середине саркомера (рис.9).
Роль ионов кальция (Са) в механизме мышечного сокращения. Передача информации от возбужденной клеточной мембраны к миофибриллам состоит из ряда последовательных процессов, ключевую роль в которых играют ионы Са. Внутри мышечного волокна ионы Са концентрируются в саркоплазматической сети (система трубочек, цистерн, цилиндров, расположенных продольно и поперечно и окружающих каждую миофибриллу). Поперечная система сообщается с внешней средой клетки. В состоянии покоя ионы Са активно (Са — насос) транспортируются из саркоплазмы в сеть. Импульс от мотонейрона изменяет МПП мышечного волокна и вызывает формирование МПД. МПД распространяется от сарколеммы по мембранам поперечной системы внутрь клетки, изменяет проницаемость мембран продольных трубочек саркоплазматической сети. В результате ионы Са покидают саркоплазматическую сеть, подходят к миофибриллам.
Ионы Са выполняют роль переключателя: освобождают на актине места прикрепления поперечных мостиков, которые в состоянии покоя заблокированы. Актин имеет вид 2 нитей бус, скрученных в виде спирали по 14 бусин в каждом витке. В желобках между ними лежат нити тропомиозина, а через регулярные промежутки сферические молекулы тропонина. В покое длинные молекулы тропомиозина и тропонина расположены так, что блокируют прикрепление поперечных мостиков миозина к нитям актина. Под влиянием ионов Са молекулы тропомиозина деформируются — опускаются в желобки между цепочками актина, открывая участки прикрепления для мостиков.
Повышенная концентрация ионов Са в миофибриллярном пространстве сохраняется несколько миллисекунд, а далее они «перекачиваются» обратно в саркоплазматическую сеть с помощью «кальциевого насоса» против градиента концентрации.
Работа поперечных мостиков. Нити миозина несут поперечные мостики (выступы из 150 молекул миозина). В момент сокращения каждый поперечный мостик связывает нить миозина с соседней нитью актина под углом 90?, далее наклоняется под углом 45?, происходит синхронное движение к центру саркомера – «гребок». Это обеспечивает скольжение актиновых нитей вдоль миозиновых и укорочение саркомера на 1% длины. Множество молекулярных движений поперечных мостиков ведут к макроскопическому сокращению мышцы. При расслаблении мышцы поперечные мостики отделяются от нитей актина, удлинение мышцы носит пассивный характер. Актиновые и миозиновые нити скользят в обратном направлении под влиянием сил упругости мышечных волокон и сокращения мышц – антагонистов.
АТФ – источник энергии для сокращения. Известно, что миозиновые мостики, взаимодействующие с актином содержат каталитически активные центры для расщепления АТФ. АТФ расщепляется только в случае прикрепления мостика миозина к актину. Вероятно одна молекула АТФ расщепляется в каждом цикле на прикрепление – отделение каждого мостика. Чем больше мостиков в активном состоянии, тем выше скорость расщепления АТФ и сила, развиваемая мышцей. Скорость сокращения тем выше, чем больше «гребков» в единицу времени совершают поперечные мостики.
Предполагается, что АТФ связывается с мостиком после завершения «гребка», давая энергию для разделения взаимодействующих белков актина-миозина, нового присоединения мостика, следующего «гребка».

http://studopedia.su/11_59283_mehanizm-mishechnogo-sokrashcheniya—teoriya-skolzyashchih-nitey.html

Механизм мышечного сокращения; теория скользящих нитей

Когда была выявлена ультраструктура миофибрилл, две независимые группы исследователей (X. Хаксли/Дж. Хансон и А. Хаксли/Р. Нидергерке) предложили гипотезу мышечного сокра­щения, основанную на скольжении относитель но друг друга актиновых и миозиновых нитей. Ее легко понять, вдвигая пальцы одной руки между пальцами другой: если счи­тать обе ладони эквивалентом одного саркомера, (к оглавлению)
то эта система будет укорачиваться, т. е. со­кращаться. В пользу такого механизма говорит, в частности, тот факт, что при мышечном сокра­щении ширина зоны I и зоны Н уменьшается, тогда как ширина зоны А не меняется. Сейчас эта гипотеза окончательно подтверждена, по­всеместно признана и называется теорией сколь­зящих нитей.

Миозиновые (толстые) миофиламенты
Молекула миозина состоит из двух частей: длинного палочкообразного участка («хвоста») и присоединенного к одному из его концов гло­булярного участка, который представлен двумя одинаковыми «головками»
Молекулы миозина расположены на миозиновой нити таким образом, что головки регулярно рас­пределяются по всей ее длине. В тех местах, где нити актина и миозина перекрываются, миозиновые головки могут прикрепляться к соседним актиновым нитям. Насколько важно такое взаи­модействие, мы оценим при рассмотрении соб­ственно механизма сокращения саркомера.
Актиновые (тонкие) миофиламенты
Каждый актиновый миофиламепт образован двумя цепочками из глобулярных молекул акти­на (G-актина), закрученными одна вокруг другую наподобие спирали
Весь ком­плекс актиновых молекул называется F-актином (фибриллярным актином). Полагают, что с каждой молекулой G-актина связана одна моле­кула АТФ.
Механизм сокращения

Схема механизма сокращения следующая. Там, где актиновые и миозиновые миофиламенты пе­рекрываются, миозиновые головки как крючки «зацепляются» за соседние F-актиновые нити, образуя с ними поперечные МОСТИКИ. Эти МОСТИ­КИ загибаются, как пальцы, в одном направлении, протаскивая актиновые миофиламенты вдоль миозиновых. Затем головки отделяются от актина, распрямляются, соединяются с новыми его участками, и цикл повторяется. При сокра­щении в каждый данный момент времени при­мерно половина головок «тянет», а остальные возвращаются в исходное положение, что обес­печивает плавность процесса. Энергию для него дает АТФ. Молекулы АТФ гидролизуются до АДФ и фосфата под действием АТФазы, содер­жащейся в миозиновых головках.
Между двумя последовательными образованиями мос­тиков одной головкой проходит 1/50-1/100 с. Очевидно, для этого необходимо очень интен­сивное расходование АТФ. Этим объясняется наличие в мышечном волокне огромного числа митохондрий, которые восполняют запас АТФ в процессе аэробного дыхания. Саркомер спосо­бен укоротиться на 30-60% исходной длины.
Как запускается и прекращается процесс со­кращения? Его активируют ионы кальция (см. ниже «Роль тропомиозина и тропонина»). Они накапливаются в саркоплазматическом ретикулуме (специализированном эндоплазматическом ретикулуме мышечного волокна), который образует расширенные цистерны вокруг линий Z.
Эти цистерны контактируют с поперечными трубочками (Т-трубочками, или Т-системой), образованными впячиванием сар­колеммы и пронизывающими саркоплазму (ци­топлазму мышечного волокна). Когда нервный импульс по мотонейрону достигает нервно-мышечного соединения на поверхности мышечного волокна, потенциал действия из области концевой пластики вол­ной распространяется по Т-системе, передается от нее саркоплазматическому ретикулуму и при­водит к высвобождению ионов кальция в сар­коплазму.
Роль тропомиозина и тропонина
Актиновые филаменты состоят из F-актина и двух вспомогательных белков — тропомиозина и тропо­нина. Молекулы тропомиозина образуют две довольно растянутые спиральные цепочки, которые обвивают F-актин. Тропомиозин служит для включения и выключении механизма сокращения. С тропомиозином связан глобулярный белок тропонин, спо­собный обратимо присоединять ионы кальция.
Когда мышца в покое (расслаблена), тропомиозин блокирует на тонком миофиламенте уча­стки для прикрепления миозиновых головок, «отключая» актин. Ионы каль­ция, высвобождаясь из саркоплазматического ретикулума, соединяются с тропонином. заставляя его и одновременно тропомиозин, с которым он связан, сдвинуться. Это приводит к разблоки­рованию участков прикрепления миозиновых головок — актин «включается», и начинается скольжение нитей по описанному выше механизму. Когда раздражение мышечного волокна стимулирующими импуль­сами прекращается, ионы кальция закачиваются из саркоплазмы в саркоплазматический ретикулум кальциевым насосом в ее мембране, т. е. пу­тем активного транспорта, также требующим энергии АТФ. Тропонин и тропомиозин приоб­ретают исходную конфигурацию, тонкий миофиламент «отключается», и мышечное волокно расслабляется.
Источники энергии.
Источниками энергии для мышечного сокра­щения обычно служит глюкоза, приносимая кровью или образующаяся при расщеплении гликогена в мышцах, а также жирные кислоты. При окислении этих молекул в митохондриях (аэробном дыхании) синтезируется АТФ.
Обычно кислород для дыхания поставляется гемоглобином крови. Однако мышцы могут так­же запасать его, поскольку содержат белок миоглобин, близкий по структуре к гемоглобину. Миоглобин также обратимо свя­зывается с кислородом (оксигенируется) и вы­свобождает ею в случае необходимости, когда кровь не успевает удовлетворять потребности мышечной ткани в кислороде, например при интенсивной физической нагрузке.
В расслабленной мышце уровень АТФ низок, поэтому АТФ быстро расходуется при сокращении и запас должен пополняться за счет иных механизмов, пока скорость аэробного дыхания не адаптиру­ется к возросшим энергозатратам.
Один из способов регенерации АТФ в анаэ­робных условиях основан на использовании креатинфосфата. Это вещество всегда присутст­вует в мышце, но его запасов обычно хватает ненадолго — за 1 мин интенсивной физической работы расходуется примерно 70% креатинфосфата. Следовательно, креатинфосфат полезен лишь в случае кратковременной и интенсивной мышечной активности, например при резком рывке во время спринтерского бега. Затем его запасы должны пополняться за счет окисления жирных кислот или глюкозы.
При интенсивной работе мыши кислород быстро расходуется и аэробное дыхание стано­вится невозможным. В таких условиях мышцы регенерируют АТФ за счет анаэробного расщеп­лении глюкозы. В этом случае говорят, что рабо­та мышцы создает кислороднуюзадолжность. Одним из конечных продуктов анаэробного получения АТФ является молочная кислота. Накапливаясь в мышцах, она изменяет их кислотно-щелочной баланс, что выражается в повышенной утомляемости, боли, а иногда и в спазмах. Время полной переработки молочной кислоты — это именно то время, ко­торое необходимо для ликвидации кислородной задолженности после энергичной работы мыши. (к оглавлению)
Путем тренировки можно повысить ус­тойчивость организма к молочной кислоте и, следовательно, увеличить объем развивающейся кислородной задолженности.

http://lektsii.org/3-41405.html

Структура сердечной мышцы

Отличительная черта сердечной мышцы – поперечная исчерченность, а её основу составляют мышечные клетки – миоциты, связанные между собой фибриллярными белковыми структурами в единые пучки, что позволяет суммировать усилия отдельных кардиомиоцитов. В отличие от скелетной, сердечная мышца построена из клеток или кардиомиоцитов, которые делятся на: сократительные (типичные), проводящие (атипичные)и секреторные.
Основной структурной единицей миокарда является сократительный кардиомиоцит, имеющий удлинённую цилиндрическую форму, длину около 100-150 мкм и толщину 10-20 мкм. Клетки соединены между собой в цепочки и образуют структуры, похожие на мышечные волокна. Каждое такое волокно состоит из многих кардиомиоцитов, в области контакта которых образуются «вставочные диски». Кардиомиоциты могут иметь боковые отростки с помощью которых они анастомозируют друг с другом. Как в любой клетке в кардиомиоците имеются те же органеллы: ядро с ядрышком, комплекс Гольджи, центросомы, гранулярная эндоплазматическая сеть, лизосомы, миофибриллы, состоящие из актиновых и миозиновых нитей, а также митохондрии и трубочки агранулярной эндоплазматической системы. В области вставочных дисков контактирующие части клеток образуют пальцевидные выпячивания (десмосомы), где прикрепляются актиновые миофиламенты, обеспечивающие прочные связи клеток, а так же многочисленные щелевидные контакты (нексусы), которые способствуют быстрой передачи импульсов и синхронному сокращению нескольких кардиомиоцитов. Каждая миофибрилла контактирует с саркоплазматическим ретикулумом, что благоприятствует быстрому проникновению ионов Са вглубь миофибрилл.
Проводящие кардиомиоциты входят в состав проводящей системы сердца, секреторные расположены в предсердиях и содержат в цитоплазме секреторные гранулы, богатые гликопротеидами, оказывающими регулирующее влияние на АД (натрийуретический гормон).
Кардиомиоциты окружены капиллярами, причём на один кардиомиоцит приходится не менее 2 капилляров. Это обусловлено тем, что в сердечной мышце очень активно идут процессы аэробного дыхания.
Работа кардиомиоцита обеспечивается энергией, образуемой главным образом в митохондриях, в которых происходит окисление различных субстратов. Образующиеся молекулы АТФ расходуются в основном (80 %) для обеспечения сокращения миофибрилл, а 10-15 % АТФ уходит на обеспечение работы мембранных ионных насосов: это и Са- АТФаза, и Nа- К- АТФаза сарколеммы.
Теория мышечного сокращения[/i] («скользящих нитей») была сформулирована полвека назад. Составляющие миофибриллу миозиновые и актиновые нити, взаимодействуя между собой в процессе сокращения, скользят относительно друг друга, обеспечивая укорочение саркомеров – структурных частей миофибрилл. Их взаимодействие запускают ионы Cа, контактирующие с регуляторным белком миофибрилл – тропонином. Он состоит из разных субъединиц. Одна из этих субъединиц чувствительна к ионам Са, и во время присоединения ионов к этой субъединице происходит конформационное изменение тропонина и тропомиозина, актиновые мономеры приближаются к миозиновым головкам, и становится возможным их непосредственный контакт, который необходим для сокращения. При каждом контакте расщепляется молекула АТФ, что приводит к конформационному изменению в лёгких цепях миозина: головка миозина совершает «прыгучее» движение и передвигает миозиновую нить.
Таким образом, за счёт «гребущего» движения головок, миозиновые нити продвигают на себя актиновые, и тем самым обеспечивают перемещение актиновых нитей вдоль миозиновых, и это приводит к укорочению саркомера.
В связи с тем, что связывающими Са белками являются и тропонин, и Са- АТФаза саркоплазматического ретикулума, возникает вполне естественный вопрос: почему же Са не уходит сразу в структуры саркоплазматического ретикулума, а связывается с тропонином и вызывает сокращения? Этот факт особенно интересен, учитывая, что сравнение чувствительности тропонина и Cа- АТФазы к Са показало, что чувствительность Cа- АТФазы значительно выше. В связи с этим, казалось бы, она должна закачивать Cа в первую очередь, и сокращение не должно развиваться. Скорее всего, количество мест связывания Са на саркоплазматическом ретикулуме значительно меньше, чем на тропонине миофибриллах. В такой ситуации, не смотря на то, что у тропонина сродство к Са ниже, он, тем не менее, при наличии большого количества Са в миоплазме, связывает больше Са, а потом постепенно отдаёт его, поскольку сродство к Са у него ниже, чем у саркоплазматического ретикулума. Одним из простых аналогов этого процесса может служить процесс наполнения водой бутыли через воронку: если будем наливать малое количество воды, то она быстро уйдёт, если же заливать всю воронку, то вода в ней задержится. Таким же образом Са будет уходить из миоплазмы, поэтому сокращение сменяет расслабление. Обязательное смена сокращения расслаблением – уникальное свойство сердечной мышцы.
Задача сердца
Создать и поддерживать постоянную разность давления крови в артериях и венах, что обеспечивает движение крови. При остановке сердца давление в артериях и венах быстро выравнивается и кровообращение прекращается. Наличие клапанов в сердце уподобляет его насосу. Клапаны закрываются автоматически давлением крови и тем самым обеспечивают ток крови в одном направлении.
Дата добавления: 2015-11-02 | Просмотры: 991 | Нарушение авторских прав

http://medlec.org/lek3-127515.html

Строение скелетных мышц. Теория скользящих нитей. Нервно-мышечный синапс. Электромеханической сопряжение.

Строение скелетных мышц.
Каждая мышца состоит из параллельных пучков поперечно-полосатых мышечных волокон. Каждый пучок одет оболочкой. И вся мышца снаружи покрыта тонкой соединительнотканной оболочкой, защищающей мышечную ткань. Целостное мышечное волокно сокращается в результате стимуляции моторным нервом.
Каждое мышечное волокно также имеет снаружи тонкую оболочку, а внутри него находятся многочисленные тонкие сократительные нити — миофибриллы и большое количество ядер. Миофибриллы, с свою очередь, состоят из тончайших нитей двух типов — толстых (белковые молекулы миозина) и тонких (белок актина). Так как они образованы различными видами белка, под микроскопом видны чередующиеся темные и светлые полосы. Отсюда и название скелетной мышечной ткани — поперечно-полосатая.
У человека скелетные мышцы состоят из волокон двух типов — красных и белых. Они различаются составом и количеством миофибрилл, а главное — особенностями сокращения. Так называемые белые мышечные волокна сокращаются быстро, но быстро и устают; красные волокна сокращаются медленнее, но могут оставаться в сокращенном состоянии долго. В зависимости от функции мышц в них преобладают те или иные типы волокон.
Мышцы выполняют большую работу, поэтому они богаты кровеносными сосудами, по которым кровь снабжает их кислородом, питательными веществами, выносит продукты обмена веществ.
Мышцы крепятся к костям с помощью нерастяжимых сухожилий, которые срастаются с надкостницей. Обычно мышцы одним концом крепятся выше, а другим ниже сустава. При таком креплении сокращение мышц приводит в движение кости в суставах.Типичная скелетная мышца прикреплена как минимум к двум костям. Скелетные мышцы обеспечивают произвольные движения.
К скелетной мышце подходят нервы, которые несут сигналы от центральной нервной системы, вызывающие мышечное сокращение; по ним также обратно в нервную систему передается сенсорная информация о степени растяжения или сокращения мышцы.
Скелетные мышцы редко бывают полностью расслаблены; даже если движения в суставе нет, в мышце все равно поддерживается состояние слабого сокращения (мышечный тонус).
«Теория скользящих нитей» — концепция, объясняющая механизм сокращения миофибриллы. Разработана независимо друг от друга Хью Эзмором Хаксли и Сэром Андру Филдингом Хаксли
Согласно данной концепции, укорочение саркомера (части миофибриллы) во время сокращения происходит благодаря активному скольжению актиновых нитей относительно миозиновых нитей.между актином и миозином образуются так называемые поперечные мостики. Боковые мостики миозина цепляются за активные центры актина и сдвигают актин — происходит сокращение. Далее мостик отцепляется и прицепляется к следующему центру, передвигаясь дальше.При сокращении мышца укорачивается, но мы не чувствуем напряжение — мышца расслаблена — это изотоническое сокращение. Постоянная длина, но меняется степень напряжения в мышце — изометрическое сокращение. Напряжение мышцы с изменением её длины — эксцентрическое сокращение.
Электромеханической сопряжение — переход электрического движения в механическое, в результате чего происходит сокращение мышц.
Нервно-мышечный синапс — эффекторное нервное окончание на скелетном мышечном волокне.
При произвольной внутренней команде сокращение мышцы человека начинается примерно через 0.05 с (50 мс). За это время моторная команда передается от коры больших полушарий к мотонейронам спинного мозга и по двигательным волокнам к мышце. Подойдя к мышце, процесс возбуждения должен с помощью медиатора преодолеть нервно-мышечный синапс, что занимает примерно 0.5 мс. Медиатором здесь является ацетилхолин, который содержится в синоптических пузырьках в пресинаптической части синапса. Нервный импульс вызывает перемещение синаптических пузырьков к пресинаптической мембране, их опорожнение и выход медиатора в синаптическую щель Действие ацетил-холина на постсинаптическую мембрану чрезвычайно кратковременно, после чего он разрушаетсся ацетилхолинэстеразой на уксусную кислоту и холин. По мере расходо-нания запасы ацетил-холина постоянно пополняются путем его синтезирования в пресинаптической мембране. Однако, при очень частой и длительной импульсации мотонейрона расход ацетилхолини превышает его пополнение, а также снижается чувствительность постсинаптической мембраны к его действию, В результате чего нарушается проведение возбуждения через нервно-мышечный синапс.
Выделившийся в синаптическую щель медиатор прикрепляется к рецепторам постсинаптической мембраны и вызывает в ней явления деполяризации. Небольшое подпороговое раздражение вызывает лишь местное возбуждение или небольшой амплитуды потенциал концевой пластинки (ПКП).
При достаточной частоте нервных импульсов ПКП достигает порогового значения и на мышечной мембране развивается мышечный потенциал действия. Он распространяется вдоль по поверхности мышечного волокна и заходит в поперечные трубочки внутрь волокна. Повышая проницаемость клеточных мембран, потенциал действия вызывает выход из цистерн и трубочек саркоплаэматического ретикулума ионов Са2+, которые проникают в миофибриллы, к центрам связывания этих ионов на молекулах актина.
Под влиянием Са2+ длинные молекулы тропомиозина проворачиваются вдоль оси и скрываются в желобки между сферическими молекулами актина, открывая участки прикрепления головок миозина к актину. Тем самым между актином и миозином образуются поперечные мостики. При этом головки миозина совершают гребковые движения, обеспечивая скольжение нитей актина вдоль нитей миозина с обоих концов саркомера к его центру, т.е. механическую реакцию мышечного волокна.
Для дальнейшего скольжения сократительных белков друг относительно друга мостики между актином и миозином должны распадаться и вновь образовываться на следующем центре связывания Са2+. Такой процесс происходит в результате активации в этот момент молекул миозина. Миозин приобретает свойства фермента АТФ-азы, который вызывает распад АТФ. Выделившаяся при распаде АТФ энергия приводит к разрушению имеющихся мостиков и образованию в присутствии Са2+новых мостиков на следующем участке актиновой нити. В результате повторения подобных процессов многократного образования и распада мостиков сокращается длина отдельных саркомеров и всего мышечного волокна в целом. Максимальная концентрация кальция в миофибрилле достигается уже через 3 мс после появления потенциала действия в поперечных трубочках, а максимальное напряжение мышечного волокна — через 20 мс. Весь процесс от появления мышечного потенциала действия до сокращения мышечного волокна называется электромеханической связью (или электромеханическим сопряжением). В результате сокращения мышечного волокна актин и миозин более равномерно распределяются внутри саркомера, и исчезает видимая под микроскопом поперечная исчерченность мышцы. Расслабление мышечного волокна связано с работой особого механизма — «кальциевого насоса», который обеспечивает откачку ионов Са2+ из миофибрилл обратно в трубочки саркоплазматического ретикулума. На это также тратится энергия АТФ.

Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

http://cyberpedia.su/17x41cb.html

Сокращение мышц. Теория скольжения нитей

Н.Е. Huxley и A.F. Huxley независимо друг от друга в 1954г. предложили для объяснения механизма мышечного сокращения теорию скольжения нитей. Согласно данной теории, укорочение саркомера, а, следовательно, и мышечного волокна в момент сокращения происходит благодаря активному скольжению тонких (актиновых) нитей относительно толстых (миозиновых) нитей. Укорочение заканчивается, когда актиновые филаменты глубоко втягиваются по направлению к центру диска, который определяет границы саркомеров. При расслаблении или растяжении мышцы область взаимного перекрывания тонких и толстых филаментов сужается.
Скользящее движение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга обусловлено силами, генерируемыми при взаимодействии поперечных мостиков с актиновыми филаментами.
Поперечные мостики должны последовательно прикрепиться к актиновому филаменту, развить силу, отойти и вновь прикрепиться в другом месте. Для того чтобы поддерживать активное сокращение, поперечные мостики должны работать асинхронно, т.е. в любой момент времени часть из них прикреплена к актину, тогда как другие отсоединены. После отсоединения поперечный мостик должен вновь прикрепиться к актиновому филаменту, но уже дальше, в сторону Z-пластинок, внося тем самым вклад в активное скольжение вдоль указанного направления.
Один из основных вопросов по поводу функционирования поперечных мостиков относится к преобразованию химической энергии в механическую. Как же все-таки поперечные мостики генерируют силу для скольжения толстых и тонких филаментов друг относительно друга? По этому поводу высказан ряд гипотез. Широкое распространение получила точка зрения, что сила генерируется за счет колебания или вращения миозиновой головки и затем передается на толстую нить через шейку молекулы миозина. Шейка образует мостиковый шарнир, расположенный между головкой миозиновой молекулы и толстым филаментом. В данной гипотезе мостиковый шарнир выступает как соединение между головкой миозина и толстым филаментом, которое передает силу, развиваемую при вращении головки на актиновом филаменте.
Исследования механических свойств сокращающейся мышцы, проведенные Хаксли и Симмонсом, подтвердили такую точку зрения на функцию поперечных мостиков. Авторы показали, что основная часть упругого компонента мышцы, включенная последовательно с сократительным элементом, находится в самих поперечных мостиках, предположительно в мостиковом шарнире. Они высказали мысль, что упругое растяжение шарнира служит важным моментом в процессе запасания механической энергии при вращении головки миозина вокруг актинового филамента. В соответствии с данной гипотезой вращение генерируется несколькими центрами миозиновой головки, которые поочередно взаимодействуют с центрами на актиновом филаменте.
Упругость мостикового шарнира способствует вращению головки без заметных скачкообразных колебаний развиваемой силы. Растянувшись, мостиковый шарнир будет передавать свое усилие толстому филаменту мягко, содействуя активации скольжения филаментов. Один из главных аргументов-это то, что, по данным Хаксли и Симмонса, последовательно соединенный упругий компонент мышечного волокна пропорционален величине взаимного перекрывания тонких и толстых филаментов, а следовательно, пропорционален числу присоединенных поперечных мостиков. Авторы также установили, что внезапно возникающее небольшое укорочение сопровождается очень быстрым возрастанием развиваемого усилия; они объясняют это лишь поворотом головок поперечных мостиков, взаимодействующих с актином, в более стабильное положение.
Данные о роли ионов кальция в сократительной активности мышц накапливались довольно медленно. Кальций активен в саркоплазме при такой низкой (10 -6 М и менее) концентрации, что до открытия кальцийхелатных реагентов, например ЭДТА и ЭГТА, ее невозможно было поддерживать в экспериментальных растворах. Дело в том, что даже в бидистиллированной воде концентрация ионов кальция превышает 10 -6 М. Самые первые доказательства физиологической роли Са 2+ представлены в работах Рингера и Бакстона. Авторы обнаружили, что изолированное сердце лягушки прекращает сокращения при отсутствии кальция в омывающем растворе. Так появились раствор Рингера и другие физиологические солевые растворы.
Камада и Киносита, а затем Хейлбрун и Вертинский проверяли участие Са 2+ в регуляции мышечного сокращения путем введения разных катионов внутрь мышечных волокон. Из всех изученных ионов только кальций вызывал сокращение при концентрациях, соизмеримых с концентрациями Са 2+ обычно наблюдаемыми в живой ткани. Впоследствии было обнаружено, что скелетная мышца не сокращается в ответ на деполяризацию мембраны, если исчерпаны запасы кальция во внутренних депо, а подвергнутые предварительной экстракции препараты волокон скелетной мышцы не сокращаются при добавлении АТФ, если отсутствует Са 2+ .
Количественная зависимость между концентрацией свободного Са 2+ в саркоплазме и силой мышечного сокращения была установлена сравнительно недавно. Для проведения анализа удаляли поверхностную мембрану, и оголенные миофибриллы обрабатывали растворами кальция различной концентрации. Сила возрастает от нуля при концентрации кальция около 10 -8 М до максимального значения при концентрации кальция около 5х10 -6 М. Данная зависимость между силой и концентрацией Са 2+ аналогична зависимости между АТФазной активностью (скоростью гидролиза АТФ) гомогенизированных миофибрилл и концентрацией Са 2+ . Такое совпадение характеристик наводило на мысль, что Са 2+ служит кофактором АТФазной активности миозина. Но оказалось, что это не так.
АТФазная активность чистого раствора миозина довольно низкая, но сильно возрастает при добавлении очищенного актина. Это указывает на то, что АТФазный центр миозина активируется при связывании миозина с актином. В интактной мышце активация АТФазного центра миозина осуществляется при присоединении поперечного мостика к активному филаменту. Эксперименты, проведенные в лаборатории Эбаши, показали, что тропонин и тропомиозин, лежащие вдоль актиновой спирали, препятствуют присоединению миозиновых поперечных мостиков к актину. Тропонин — единственный белок в актиновых и миозиновых филаментах поперечнополосатых мышц позвоночных животных, имеющий высокое химическое сродство к Са 2+ . Каждый тропониновый комплекс связывает четыре иона кальция. Тропониновые комплексы расположены вдоль актинового филамента через каждые 40 нм, прикрепляясь одновременно к актиновому филаменту и молекуле тропомиозина. В состоянии покоя положение тропомиозина конформационно препятствует соединению головок миозина с актиновым филаментом. Связывая Са 2+ , тропонин претерпевает конформационные изменения, в результате чего молекула тропомиозина смещается и освобождает дорогу миозиновым поперечным мостикам для прикрепления к актиновым центрам. Следовательно, присоединение Са 2+ к тропонину устраняет постоянно существующее препятствие для взаимодействия поперечных мостиков с актином. Из результатов экспериментов, сделан вывод, что ингибирование присоединения мостиков снимается при концентрации свободного Са 2+ свыше 10 -7 М.
Сказанное выше объясняет роль Са 2+ в регуляции актин-миозинового взаимодействия в скелетных и сердечной мышце позвоночных животных. В большинстве других мышц роль кальция иная. Есть еще по крайней мере два механизма кальцийзависимой регуляции актин-миозинового взаимодействия. В поперечнополосатых мышцах большинства беспозвоночных животных кальций инициирует сокращение, присоединяясь к легким полипептидным цепям миозина в головках поперечных мостиков. В гладких мышцах позвоночных животных и в немышечном актомиозине сокращение контролируется кальцийзависимым фосфорилированием миозиновой головки.
В мышце, находящейся в состоянии покоя, внутренняя система ограниченных мембранами компартментов, называемая саркоплазматическим ретикулумом, активно поглощает Са 2+ . Благодаря этому процессу уровень свободных ионов кальция не поднимается выше 10 -7 М. При такой концентрации поперечные мостики неактивны, потому что с тропонином связывается лишь очень небольшое количество кальция. Таким образом, удаление Са 2+ из саркоплазмы в ретикулуме заставляет мышцу расслабляться после сокращения.
Поскольку АТФ поставляет энергию для сокращения, напрашивается вывод, что удаление АТФ тоже вызовет расслабление мышцы. Но оказалось, что этого не происходит.
Мышца становится напряженной и не поддается растяжению при исчерпании всех ее запасов АТФ и фосфагенов. Это состояние известно как трупное окоченение, и обусловлено оно тем, что поперечные мостики не могут отделиться от актиновых филаментов. О том, что для расслабления мышцы нужен Мg 2+ -АТФ, известно со времени проведения первых экспериментов с экстрагированными глицерином препаратами мышц. В присутствии Са 2+ и Мg 2+ -АТФ глицеринизированная мышца сокращается, а при удалении Са 2+ — расслабляется. Расслабление, как и сокращение, происходит только в присутствии Мg 2+ -АТФ. В нормальных условиях, когда мышца обеспечена АТФ, мостики легко отделяются. Затем, если концентрация свободного саркоплазматического Са 2+ становится ниже уровня, необходимого для процесса присоединения поперечных мостиков к актиновым филаментам, мышца расслабляется.
Итак, расслабление мышцы зависит от наличия Мg 2+ -АТФ, необходимого для разрушения актомиозинового комплекса, и от внутриклеточной концентрации кальция, которая должна быть достаточно низкой для предотвращения нового прикрепления мостиков к актиновым филаментам.
С чего начинается поступление Са 2+ в СР? Если мембраны СР выделить с помощью фракционирования, они образуют микроскопические везикулы диаметром 1 мкм. Везикулы способны поглощать кальций из окружающей среды. Если к ним добавить щавелевую кислоту, то внутри везикул по мере увеличения в них концентрации Са 2+ будет осаждаться оксалат кальция. Это говорит об активном транспорте кальция мембраной ретикулума. В нефракционированной мышечной ткани осадок оксалата кальция можно обнаружить с помощью электронного микроскопа в терминальных цистернах. Способность СР к накоплению кальция довольно высокая, что обеспечивает поддержание концентрации свободного Са 2+ в саркоплазме расслабленной мышцы ниже 10 -7 М. Этот уровень Са 2+ достаточен для разрушения связи кальция с тропонином и предотвращения сокращения. Способность СР поглощать Са 2+ из миоплазмы зависит от активности молекул кальциевого насоса. На электронных микрофотографиях, полученных методом замораживания-скалывания, молекулы насоса плотно прижаты («плечом к плечу») в мембранах, формирующих продольные элементы СР. Как и в других активных транспортных системах, в качестве источника энергии кальциевый насос СР использует АТФ.
Как только стало известно, что в СР накапливаются ионы кальция, исследователи начали склоняться к мысли о том, что мышечное сокращение инициируется Са 2+ , высвобождаемым в саркоплазму из внутренней среды цистерн СР. Сокращение активируется кальцием, высвобожденным из СР, а поверхностный электрический сигнал, т.е. ПД, поступает в глубокие области мышечного волокна с помощью Т-трубочек. Более того, Т-трубочки образуют тесные контакты с концевыми цистернами саркоплазматического ретикулума. Но как электрический сигнал из Т-трубочек передается в СР, давая команду к высвобождению Са 2+ в ответ на деполяризацию Т-трубочки, долгое время оставалось загадкой. Сейчас, кажется, на этот важный вопрос можно ответить. Очевидно, что при деполяризации Т-трубочек сигнал доставляется к концевым цистернам СР посредством внутриклеточных молекул-посредников. Недавние исследования, проведенные в Калифорнийском университете, показали, что высвобождение Са 2+ из СР и последующее сокращение одиночного поперечного волокна могут индуцироваться инозитол-1,4,5- трифосфатом (ИФ3). Это внутриклеточная молекула-посредник, образующаяся при разложении связанного с мембраной фосфатидилинозитола, которая, как известно, стимулирует высвобождение Са 2+ из внутриклеточных хранилищ в некоторых тканях. В отношении мышц есть сведения, что вещества, блокирующие образование ИФ3, нарушают сопряжение процессов сокращения волокна и деполяризации мембран. Показано, что такими вещества мешают нормальному высвобождению Са 2+ из СР в ответ на электрическое возбуждение мышцы. И, наконец, вещества, блокирующие ферментативное разложение ИФ3, напротив, усиливают эффективность ИФ3, в инициации сокращения мышечного волокна. Такого рода данные послужили поводом для возникновения гипотезы, утверждающей, что деполяризация Т-трубочек вызывает образование ИФ3, а уже затем ИФ3, действует как внутриклеточный посредник, индуцирующий высвобождение Са 2+ из СР (рис.5).

Согласно этой гипотезе, начальная стадия сопряжения процесса «возбуждение — сокращение» сопровождается распространением возбуждения по поверхности системы Т-трубочек и представляет собой активацию чувствительных к электрическому напряжению ферментов, расположенных на мембране данных трубочек рядом с концевыми цистернами СР. Эти гипотетические ферменты, по-видимому, столь же чувствительны к изменению электрического поля мембраны, как натриевый канал, и реагируют на это изменение конформационным сдвигом. Вызванный деполяризацией мембраны конформационный сдвиг переводит фермент из неактивной формы в активную. И уже этот активный фермент прямо или косвенно определяет образование ИФ3. Затем ИФ3 диффундирует на короткое расстояние и достигает мембраны концевой цистерны СР, где, связавшись с рецептором, заставляет открываться кальциевые каналы. Ионы кальция, скопившиеся в относительно высокой концентрации в просвете СР, продолжают выходить наружу до тех пор, пока не произойдет ферментативное разрушение ИФ3 и каналы не закроются. Потом с помощью активного транспорта высвобожденные из СР ионы кальция возвращаются на прежнее место.

Процессы, контролирующие сокращение скелетной мышцы, изображены в общем виде на рис.6. Приведем их перечень.

  • 1. Поверхностная мембрана мышечного волокна деполяризуется под влиянием потенциала действия или (в некоторых мышцах) под влиянием синаптических потенциалов.
  • 2. Потенциал действия поступает в глубь мышечного волокна по Т-трубочкам.
  • 3. В ответ на деполяризацию Т-трубочек сигнал, который, вероятно, опосредуется молекулами ИФ3, распространяется от этих трубочек к концевым цистернам саркоплазматического ретикулума.
  • 4. Этот химический посредник вызывает открытие кальциевых каналов в СР и высвобождение секвестированных там ионов кальция.
  • 5. Концентрация свободного Са 2+ в миоплазме возрастает от значения 10 -7 М и ниже (в покое) до приблизительно 10 -6 М и более (в активном состоянии). Кальций соединяется с тропонином, вызывая в молекуле этого белка конформационные изменения.
  • 6. Конформационные изменения молекулы тропомиозина устраняют пространственное препятствие для присоединения поперечных мостиков к актиновым филаментам.
  • 7. Миозиновые поперечные мостики прикрепляются к актиновым филаментам и вступают в последовательное взаимодействие с их центрами, что вызывает вращение миозиновой головки относительно актиновых филаментов и натяжение мостикового шарнира.
  • 8. Натяжение мостикового шарнира приводит к активному вхождению актиновых филаментов в А-диск. Саркомер слегка укорачивается.
  • 9. Прежде чем произойдет следующий цикл движения миозинового поперечного мостика, АТФ (связанная с АТФазным центром на миозиновой головке) гидролизуется и освобожденная при этом энергия запасается в виде конформационного изменения в молекуле миозина. Миозиновая головка отходит и затем вновь готова присоединиться к следующему центру, расположенному по длине актинового филамента. Во время одиночного сокращения каждый поперечный мостик по мере своего продвижения к Z-пластинке вдоль актинового филамента прикрепляется, подтягивается и отсоединяется множество раз.
  • 10. Наконец, в результате активной работы СР уровень Са 2+ в саркоплазме снова понижается, и тропомиозин начинает препятствовать присоединению поперечных мостиков. Мышца остается расслабленной до тех пор, пока не произойдет следующая деполяризации мембраны.

Между структурой саркотубулярной системы и функцией мышцы существует интересная связь. Те мышцы, которые сокращаются и расслабляются очень быстро, имеют высокоразвитый СР и обширную сеть Т-трубочек. А те мышцы, сокращение и расслабление которых происходит медленно, соответственно имеют менее развитый СР. Различные скорости сокращения и расслабления, по-видимому, коррелируют с эффективностью СР в регуляции изменений концентрации кальция, которые в свою очередь запускают и останавливают сократительный механизм.

http://studwood.ru/1823945/meditsina/sokraschenie_myshts_teoriya_skolzheniya_nitey

Добавить комментарий

1serdce.pro
Adblock detector